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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Computing protein stabilities from their chain lengths
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Computing protein stabilities from their chain lengths

机译：从链长计算蛋白质稳定性

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New amino acid sequences of proteins are being learned at a rapid rate, thanks to modern genomics. The native structures and functions of those proteins can often be inferred using bioinfor-matics methods. We show here that it is also possible to infer the stabilities and thermal folding properties of proteins, given only simple genomics information: the chain length and the numbers of charged side chains. In particular, our model predicts ΔH(T), ΔS(T), ΔC_P, and ΔF(T)-the folding enthalpy, entropy, heat capacity, and free energy-as functions of temperature T; the denaturant m values in guanidine and urea; the pH-temperature-salt phase diagrams, and the energy of confinement F(s) of the protein inside a cavity of radius s. All combinations of these phase equilibria can also then be computed from that information. As one illustration, we compute the pH and salt conditions that would denature a protein inside a small confined cavity. Because the model is analytical, it is computationally efficient enough that it could be used to automatically annotate whole proteomes with protein stability information.
机译：由于现代基因组学的发展，蛋白质的新氨基酸序列得到了迅速的学习。这些蛋白质的天然结构和功能通常可以使用生物信息学方法来推断。我们在这里表明，仅给出简单的基因组信息即可推断蛋白质的稳定性和热折叠特性：链长和带电侧链数。特别地，我们的模型预测了ΔH（T），ΔS（T），ΔC_P和ΔF（T）–折叠焓，熵，热容和自由能随温度T的变化。胍和尿素中的变性剂m值； pH-温度-盐相图，以及半径为s的空腔内蛋白质的约束能量F（s）。这些相位平衡的所有组合也可以从该信息中计算出来。举例说明，我们计算了将使蛋白质在小密闭腔体内变性的pH和盐条件。由于该模型是解析模型，因此它的计算效率足以将其用于自动为整个蛋白质组添加蛋白质稳定性信息。

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