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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Structure of the vesicular stomatitis virus nucleocapsid in complex with the nucleocapsid-binding domain of the small polymerase cofactor, P
【24h】

Structure of the vesicular stomatitis virus nucleocapsid in complex with the nucleocapsid-binding domain of the small polymerase cofactor, P

机译：水泡性口炎病毒核衣壳的结构与小聚合酶辅因子P的核衣壳结合结构域复合

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The negative-strand RNA viruses (NSRVs) are unique because their nucleocapsid, not the naked RNA, is the active template for transcription and replication. The viral polymerase of nonseg-mented NSRVs contains a large polymerase catalytic subunit (L) and a nonenzymatic cofactor, the phosphoprotein (P). Insight into how P delivers the polymerase complex to the nucleocapsid has long been pursued by reverse genetics and biochemical approaches. Here, we present the X-ray crystal structure of the C-terminal domain of P of vesicular stomatitis virus, a prototypic nonsegmented NSRV, bound to nucleocapsid-like particles. P binds primarily to the C-terminal lobe of 2 adjacent N proteins within the nucleocapsid. This binding mode is exclusive to the nucleocapsid, not the nucleocapsid (N) protein in other existing forms. Localization of phosphorylation sites within P and their proximity to the RNA cavity give insight into how the L protein might be oriented to access the RNA template.
机译：负链RNA病毒（NSRVs）之所以独特是因为它们的核衣壳而不是裸露的RNA是转录和复制的活性模板。非分段NSRVs的病毒聚合酶包含一个大的聚合酶催化亚基（L）和一个非酶辅因子磷蛋白（P）。长期以来，反向遗传学和生物化学方法一直致力于洞悉P如何将聚合酶复合物传递至核衣壳。在这里，我们介绍了水泡性口炎病毒P的C末端结构域的X射线晶体结构，水泡性口腔炎病毒是一种原型无节段的NSRV，与核衣壳样颗粒结合。 P主要与核衣壳内2个相邻N蛋白的C末端叶结合。这种结合模式是核衣壳所独有的，而不是其他现有形式的核衣壳（N）蛋白。 P内的磷酸化位点的定位及其与RNA腔的接近程度使我们可以洞悉L蛋白如何定向进入RNA模板。

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