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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Single-molecule studies of group II intron ribozymes
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Single-molecule studies of group II intron ribozymes

机译：II组内含子核酶的单分子研究

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Group II intron ribozymes fold into their native structure by a unique stepwise process that involves an initial slow compaction followed by fast formation of the native state in a Mg~(2+)-dependent manner. Single-molecule fluorescence reveals three distinct on-pathway conformations in dynamic equilibrium connected by relatively small activation barriers. From a most stable near-native state, the unobserved catalytically active conformer is reached. This most compact conformer occurs only transiently above 20 mM Mg~(2+) and is stabilized by substrate binding, which together explain the slow cleavage of the ribozyme. Structural dynamics increase with increasing Mg~(2+) concentrations, enabling the enzyme to reach its active state.
机译：II组内含子核酶通过独特的逐步过程折叠成其天然结构，该过程涉及初始缓慢压实，然后以Mg〜（2+）依赖的方式快速形成天然状态。单分子荧光揭示了动态平衡中由相对较小的激活屏障连接的三个不同的通路构象。从最稳定的近自然状态，达到未观察到的催化活性构象异构体。这种最紧凑的构象异构体仅在20 mM Mg〜（2+）以上短暂出现，并通过底物结合而稳定，这共同解释了核酶的缓慢裂解。随着Mg〜（2+）浓度的增加，结构动力学增加，使酶达到其活性状态。

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