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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Toward understanding phosphoseryl-tRNA~(Cys) formation: The crystal structure of Methanococcus maripaludis phosphoseryl-tRNA synthetase
【24h】

Toward understanding phosphoseryl-tRNA~(Cys) formation: The crystal structure of Methanococcus maripaludis phosphoseryl-tRNA synthetase

机译：理解磷酸丝氨酸-tRNA〜（Cys）的形成：马氏甲烷球菌磷酸丝氨酸-tRNA合成酶的晶体结构

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A number of archaeal organisms generate Cys-tRNA~(Cys) in a two-step pathway, first charging phosphoserine (Sep) onto tRNA~(Cys) and subsequently converting it to Cys-tRNA~(Cys). We have determined, at 3.2-A resolution, the structure of the Methanococcus maripaludis phosphoseryl-tRNA synthetase (SepRS), which catalyzes the first step of this pathway. The structure shows that SepRS is a class II, α_4 synthetase whose quaternary structure arrangement of subunits closely resembles that of the heterotetrameric (αβ)_2 phenylalanyl-tRNA synthetase (PheRS). Homology modeling of a tRNA complex indicates that, in contrast to PheRS, a single monomer in the SepRS tetramer may recognize both the acceptor terminus and anticodon of a tRNA substrate. Using a complex with tungstate as a marker for the position of the phosphate moiety of Sep, we suggest that SepRS and PheRS bind their respective amino acid substrates in dissimilar orientations by using different residues.
机译：许多古细菌生物体通过两步途径生成Cys-tRNA〜（Cys），首先将磷酸丝氨酸（Sep）加载到tRNA〜（Cys）上，然后将其转化为Cys-tRNA〜（Cys）。我们已经在3.2-A的分辨率下确定了马氏甲烷球菌磷酸丝氨酰tRNA合成酶（SepRS）的结构，该酶催化了该途径的第一步。结构表明SepRS是II类α_4合成酶，其亚基的四级结构排列与异四聚（αβ）_2苯丙氨酰-tRNA合成酶（PheRS）的结构非常相似。 tRNA复合物的同源性建模表明，与PheRS相比，SepRS四聚体中的单个单体可以识别tRNA底物的受体末端和反密码子。使用具有钨酸盐的复合物作为Sep的磷酸部分位置的标记，我们建议SepRS和PheRS通过使用不同的残基以不同的方向结合各自的氨基酸底物。

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