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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Localizing frustration in native proteins and protein assemblies
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Localizing frustration in native proteins and protein assemblies

机译：本地蛋白质和蛋白质装配体中的局部挫败感

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We propose a method of quantifying the degree of frustration manifested by spatially local interactions in protein biomolecules. This method of localization smoothly generalizes the global criterion for an energy landscape to be funneled to the native state, which is in keeping with the principle of minimal frustration. A survey of the structural database shows that natural proteins are multiply connected by a web of local interactions that are individually minimally frustrated. In contrast, highly frustrated interactions are found clustered on the surface, often near binding sites. These binding sites become less frustrated upon complex formation.
机译：我们提出一种量化蛋白质生物分子中空间局部相互作用所表现出的挫败感程度的方法。这种本地化方法可以平滑地概括将能源格局汇聚到原始状态的全局准则，这符合最小程度的挫败感。对结构数据库的调查显示，天然蛋白质通过局部相互作用的网被多重连接，而局部相互作用被最小程度地挫败。相反，发现高度受挫的相互作用聚集在表面上，通常靠近结合位点。这些结合位点在复合物形成后变得更少受挫。

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