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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Projection structure of the human copper transporter CTR1 at 6-A resolution reveals a compact trimer with a novel channel-like architecture
【24h】

Projection structure of the human copper transporter CTR1 at 6-A resolution reveals a compact trimer with a novel channel-like architecture

机译：人类铜转运蛋白CTR1在6A分辨率下的投影结构揭示了一种紧凑的三聚体，具有新颖的通道状结构

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Human CTR1 is a high-affinity copper transporter that also mediates the uptake of the anticancer drug cisplatin by largely unknown transport mechanisms. Here we report the 6-angstrom projection structure obtained for human CTR1 by using electron crystallography of 2D protein crystals in a native phospholipid bilayer. The projection of CTR1 reveals a symmetrical trimer that is < 40 angstrom wide. Notably, the center threefold axis of each trimer forms a region of very low electron density likely to be involved in copper translocation. The formation of a putative pore for metal ions at the interface of three identical subunits deviates from the structural design of typical primary and secondary active transporters and reveals that copper uptake transporters have a novel architecture that is structurally more closely related to channel proteins.
机译：人CTR1是一种高亲和力的铜转运蛋白，它还通过很大程度上未知的转运机制介导抗癌药顺铂的吸收。在这里，我们报告了通过使用天然磷脂双层中的2D蛋白质晶体的电子晶体学获得的人类CTR1的6埃投影结构。 CTR1的投影显示对称的三聚体，宽度小于40埃。值得注意的是，每个三聚体的中心三重轴形成了一个很低的电子密度区域，很可能与铜易位有关。在三个相同亚基的界面上金属离子推定孔的形成偏离了典型的一级和二级活性转运蛋白的结构设计，并揭示了铜吸收转运蛋白具有新颖的结构，该结构在结构上与通道蛋白密切相关。

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