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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >A method for evaluating the structural quality of protein models by using higher-order φ-ψ pairs scoring
【24h】

A method for evaluating the structural quality of protein models by using higher-order φ-ψ pairs scoring

机译：利用高阶φ-ψ对评分法评估蛋白质模型结构质量的方法

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A method is presented for scoring the model quality of experimental and theoretical protein structures. The structural model to be evaluated is dissected into small fragments via a sliding window, where each fragment is represented by a vector of multiple φ-ψ angles. The sliding window ranges in size from a length of 1-10 φ-ψ pairs (3-12 residues). In this method, the conformation of each fragment is scored based on the fit of multiple φ-ψ angles of the fragment to a database of multiple ?-ψ angles from high-resolution x-ray crystal structures. We show that measuring the fit of predicted structural models to the allowed conformational space of longer fragments is a significant discriminator for model quality. Reasonable models have higher-order φ-ψ score fit values (m) > -1.00.
机译：提出了一种对实验和理论蛋白质结构的模型质量进行评分的方法。通过滑动窗口将要评估的结构模型分解为小片段，其中每个片段由多个φ-ψ角的向量表示。滑动窗口的大小范围为1-10个φ-ψ对的长度（3-12个残基）。在这种方法中，基于片段的多个φ-ψ角与来自高分辨率x射线晶体结构的多个φ-ψ角的数据库的拟合度，对每个片段的构象进行评分。我们表明，测量预测的结构模型与较长片段允许的构象空间的拟合度是模型质量的重要区分因素。合理的模型的高阶φ-ψ得分拟合值（m）> -1.00。

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