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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >A bifunctional tRNA import receptor from Leishmania mitochondria
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A bifunctional tRNA import receptor from Leishmania mitochondria

机译：来自利什曼原虫线粒体的双功能tRNA输入受体

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In kinetoplastid protozoa, import of cytosolic tRNAs into mitochondria occurs through tRNAs interacting with membrane-bound proteins, the identities of which are unknown. The inner membrane RNA import complex of Leishmania tropica contains multiple proteins and is active for import in vitro. RIC1, the largest subunit of this complex, is structurally homologous to the conserved a sub-unit of F1 ATP synthase. The RIC1 gene complemented an atpA mutation in Escherichia coli. Antisense-mediated knockdown of RIC1/F1α in Leishmania resulted in depletion of several mitochondrial tRNAs belonging to distinct subsets (types Ⅰ and Ⅱ) that interact cooperatively or antagonistically within the import complex. The knockdown-induced defect in import of type Ⅰ tRNAs was rectified in a reconstituted system by purified RIC1 F1α alone, but recovery of type Ⅱ tRNA import additionally required a type Ⅰ tRNA. RIC1/F1α formed stable complexes with type Ⅰ, but not type Ⅱ, tRNAs through the cooperation of its nucleotide binding and C-terminal domains. Thus, RIC1/F1α is a type Ⅰ tRNA import receptor. As expected of a bifunctional protein, RIC1/F1α is shared by both the import complex and by respiratory complex Ⅴ. Alternative use of ancient respiratory proteins may have been an important step in the evolution of tRNA import.
机译：在运动质体的原生动物中，胞质tRNA通过与膜结合蛋白相互作用的tRNA进入线粒体，其身份尚不清楚。热带利什曼原虫的内膜RNA导入复合物包含多种蛋白质，并在体外具有活性。 RIC1，此复合物的最大亚基，在结构上与F1 ATP合酶的保守亚基同源。 RIC1基因补充了大肠杆菌中的atpA突变。在利什曼原虫中，反义介导的RIC1 /F1α的敲低导致几种线粒体tRNA的消耗，这些线粒体tRNA在输入复合体内协同或拮抗相互作用，属于不同的亚类（Ⅰ型和Ⅱ型）。在重组系统中，仅通过纯化的RIC1F1α可以纠正敲除诱导的Ⅰ型tRNA缺陷，但是要回收Ⅱ型tRNA则需要另外输入Ⅰ型tRNA。 RIC1 /F1α通过其核苷酸结合和C端结构域的相互作用与Ⅰ型而不是Ⅱ型tRNA形成稳定的复合物。因此，RIC1 /F1α是Ⅰ型tRNA输入受体。正如双功能蛋白所预期的那样，RIC1 /F1α被输入复合物和呼吸复合物Ⅴ所共有。古老的呼吸蛋白的替代使用可能已经成为tRNA导入进化中的重要一步。

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