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【24h】

FeMo cofactor maturation on NifEN

机译:NifEN上的FeMo辅因子成熟

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摘要

FeMo cofactor (FeMoco) biosynthesis is one of the most complicated processes in metalloprotein biochemistry. Here we show that Mo and homocitrate are incorporated into the Fe/S core of the FeMoco precursor while it is bound to NifEN and that the resulting fully complemented, FeMoco-like cluster is transformed into a mature FeMoco upon transfer from NifEN to MoFe protein through direct protein-protein interaction. Our findings riot only clarify the process of FeMoco maturation, but also provide useful insights into the other facets of nitrogenase chemistry.
机译:FeMo辅因子(FeMoco)的生物合成是金属蛋白生物化学中最复杂的过程之一。在这里,我们表明,Mo和纯柠檬酸盐结合到FeMoco前驱体的Fe / S核中,同时与NifEN结合,并且当NifEN通过NifEN转移到MoFe蛋白时,得到的完全互补的FeMoco样簇转变为成熟的FeMoco。直接蛋白质-蛋白质相互作用。我们的发现骚动不仅阐明了FeMoco的成熟过程,而且还为了解固氮酶化学的其他方面提供了有用的见识。

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