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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Crystal structure of apo-calmodulin bound to the first two IQ motifs of myosin V reveals essential recognition features
【24h】

Crystal structure of apo-calmodulin bound to the first two IQ motifs of myosin V reveals essential recognition features

机译：与肌球蛋白V的前两个IQ基序结合的载脂蛋白钙调蛋白的晶体结构揭示了基本的识别特征

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A 2.5-angstrom resolution structure of calcium-free calmodulin (CaM) bound to the first two IQ motifs of the murine myosin V heavy chain reveals an unusual CaM conformation. The C-terminal lobe of each CaM adopts a semi-open conformation that grips the first part of the IQ motif (lQxxxR), whereas the N-terminal lobe adopts a closed conformation that interacts more weakly with the second part of the motif (GxxxR). Variable residues in the IQ motif play a critical role in determining the precise structure of the bound CaM, such that even the consensus residues of different motifs show unique interactions with CaM. This complex serves as a model for the lever arm region of many classes of unconventional myosins, as well as other IQ motif-containing proteins such as neuromodulin and IQGAPs.
机译：与鼠肌球蛋白V重链的前两个IQ基序结合的无钙钙调蛋白（CaM）的2.5埃分辨率结构揭示了一个异常的CaM构象。每个CaM的C末端波瓣均呈半开放构型，紧握IQ模体（lQxxxR）的第一部分，而N末端波瓣则呈闭合构型，与Imot模序的第二部分（GxxxR ）。 IQ基序中的可变残基在确定结合的CaM的精确结构中起关键作用，因此，即使不同基元的共有残基也显示出与CaM的独特相互作用。该复合物可作为许多类非常规肌球蛋白以及其他包含IQ主题的蛋白质（例如神经调节素和IQGAP）的杠杆臂区域的模型。

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