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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Putting the pathway back into protein folding
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Putting the pathway back into protein folding

机译：使途径重新进入蛋白质折叠

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The article by Liwo et al. in this issue of PNAS on ab initio simulations of the folding pathway of a number of representative small proteins marks a renaissance in efforts to simulate the mechanism of protein folding without prior knowledge of the native structure. While there has been recent progress in predicting the three-dimensional native structure of a protein, the most successful approaches incorporate many knowledge-based features (e.g., use of already solved protein structures and predicted secondary structure) that render the assembly mechanism provided by such simulations physically meaningless. On the other hand, the first principles of simulation of the folding process at complete atomic detail, including water that starts from the random state and finishes with the native structure, is computationally intractable for all but the simplest systems. For the near future, as in Liwo et al. (1), reduced models that describe the protein by a subset of its constituent atoms and implicitly treat solvent and that search conformational space by using Langevin or molecular dynamics offer the most promising way of exploring how proteins fold.
机译：Liwo等人的文章。在本期《 PNAS》中，从头开始模拟了许多代表性小蛋白的折叠路径，这标志着在没有先验天然结构知识的情况下，模拟蛋白折叠机制的努力正在复兴。尽管在预测蛋白质的三维天然结构方面已有新进展，但最成功的方法结合了许多基于知识的特征（例如，使用已经解决的蛋白质结构和预测的二级结构），从而赋予了这种蛋白质提供的装配机制。模拟在物理上毫无意义。另一方面，除了最简单的系统之外，在所有原子细节上模拟折叠过程的第一原理（包括从随机状态开始并以天然结构结束的水）在计算上都是棘手的。在不久的将来，如Liwo等人所述。 （1），简化的模型通过其组成原子的一个子集描述蛋白质并隐式地处理溶剂，并通过使用Langevin或分子动力学来搜索构象空间，这是探索蛋白质如何折叠的最有希望的方式。

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