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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Assembly of the bacteriophage T4 primosome: Single-molecule and ensemble studies
【24h】

Assembly of the bacteriophage T4 primosome: Single-molecule and ensemble studies

机译：T4噬菌体原核糖体的组装：单分子和整体研究

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Within replisomes for DNA replication, the primosome is responsible for unwinding double-stranded DNA and synthesizing RNA primers. Assembly of the bacteriophage T4 primosome on individual molecules of ssDNA or forked DNA (fDNA) has been studied by using FRET microscopy. On either DNA substrate, an ordered process of assembly begins with tight 1:1 binding of ssDNA-binding protein (gp32) and helicase-loading protein (gp59) to the DNA. Magnesium adenosine 5′-O-(3-thiotriphosphate) (MgATPγS) mediates the weak binding of helicase (gp41) to DNA coated with gp32 and gp59, whereas MgATP induces gp32 and gp59 to dissociate, leaving gp41 bound to the DNA. Finally, primase(gp61) binds to the gp41-DNA complex. Ensemble studies were used to determine protein stoichiometries and binding constants. These single-molecule studies provide an unambiguous description of the pathway for assembly of the primosome on the lagging strand of DNA at a replication fork.
机译：在用于复制DNA的复制体中，该原核体负责展开双链DNA并合成RNA引物。通过使用FRET显微镜研究了噬菌体T4原核生物在ssDNA或叉状DNA（fDNA）的单个分子上的组装。在任一DNA底物上，有序的组装过程都始于ssDNA结合蛋白（gp32）和解旋酶负载蛋白（gp59）与DNA的1：1紧密结合。镁腺苷5'-O-（3-硫代三磷酸）（MgATPγS）介导解旋酶（gp41）与涂有gp32和gp59的DNA的弱结合，而MgATP诱导gp32和gp59解离，使gp41与DNA结合。最后，primase（gp61）与gp41-DNA复合物结合。集合研究用于确定蛋白质的化学计量和结合常数。这些单分子研究为复制叉处的DNA滞后链上的primosome组装提供了明确的途径。

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