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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Computational docking and solution x-ray scattering predict a membrane-interacting role for the histone domain of the Ras activator son of sevenless.
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Computational docking and solution x-ray scattering predict a membrane-interacting role for the histone domain of the Ras activator son of sevenless.

机译：计算对接和溶液x射线散射预测了七人之子Ras激活剂的组蛋白结构域的膜相互作用作用。

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The Ras-specific nucleotide exchange factor son of sevenless (SOS) is a large, multidomain protein with complex regulation, including a Ras-dependent allosteric mechanism. The N-terminal segment of SOS, the histone domain, contains two histone folds, which is highly unusual for a cytoplasmic protein. Using a combination of computational docking, small-angle x-ray scattering, mutagenesis, and calorimetry, we show that the histone domain folds into the rest of SOS and docks onto a helical linker that connects the pleckstrin-homology (PH) and Dbl-homology (DH) domains of SOS to the catalytic domain. In this model, a positively charged surface region on the histone domain is positioned so as to provide a fourth potential anchorage site on the membrane for SOS in addition to the PH domain, the allosteric Ras molecule, and the C-terminal adapter-binding site. The histone domain in SOS interacts with the helical linker, using a region of the surface that in nucleosomes is involved in histone tetramerization. Adjacent surface elements on the histone domain that correspond to the DNA-binding surface of nucleosomes form the predicted interaction site with the membrane. The orientation and position of the histone domain in the SOS model implicates it as a potential mediator of membrane-dependent activation signals.
机译：Ras特异性核苷酸交换因子（七岁以下）的儿子（SOS）是一种大型的多结构域蛋白，具有复杂的调控作用，包括Ras依赖的变构机制。 SOS的N末端片段（组蛋白结构域）包含两个组蛋白折叠，这对于细胞质蛋白而言非常罕见。使用计算对接，小角度X射线散射，诱变和量热的组合，我们显示出组蛋白域折叠到SOS的其余部分中，并停靠在一个螺旋连接子上，该连接子连接了pleckstrin同源性（PH）和Dbl- SOS的同源（DH）域与催化域。在该模型中，对组蛋白域上带正电荷的表面区域进行定位，以便在膜上为SOS提供除PH域，变构Ras分子和C末端衔接子结合位点之外的第四个潜在锚固位点。 SOS中的组蛋白结构域使用核小体中参与组蛋白四聚化的表面区域与螺旋接头相互作用。组蛋白结构域上与核小体的DNA结合表面相对应的相邻表面元素与膜形成了预期的相互作用位点。组蛋白域在SOS模型中的方向和位置暗示它是膜依赖性激活信号的潜在介体。

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