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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >De novo design of defined helical bundles in membrane environments
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De novo design of defined helical bundles in membrane environments

机译：从头设计膜环境中定义的螺旋束

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Control of structure and function in membrane proteins remains a formidable challenge. We report here a new design paradigm for the self-assembly of protein components in the context of nonpolar environments of biological membranes. An incrementally staged assembly process relying on the unique properties of fluorinated amino acids was used to drive transmembrane helix-helix interactions. In the first step, hydrophobic peptides partitioned into micellar lipids. Subsequent phase separation of simultaneously hydrophobic and lipophobic fluorinated helical surfaces fueled spontaneous self-assembly of higher order oligomers. The creation of these ordered transmembrane protein ensembles is supported by gel electrophoresis, circular dichroism spectroscopy, equilibrium analytical ultracentrifugation, and fluorescence resonance energy transfer.
机译：控制膜蛋白的结构和功能仍然是一个艰巨的挑战。我们在这里报告了一种新的设计范式，用于在生物膜的非极性环境中蛋白质成分的自组装。依赖于氟化氨基酸的独特性质的逐步组装过程被用来驱动跨膜螺旋-螺旋相互作用。第一步，疏水性肽分配为胶束脂质。随后疏水和疏脂氟化螺旋表面的相分离助长了高级低聚物的自发自组装。这些有序的跨膜蛋白集合体的创建得到凝胶电泳，圆二色光谱，平衡分析超速离心和荧光共振能量转移的支持。

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