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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Protein structure change studied by hydrogen-deuterium exchange, functional labeling, and mass spectrometry
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Protein structure change studied by hydrogen-deuterium exchange, functional labeling, and mass spectrometry

机译：通过氢-氘交换，功能标记和质谱研究蛋白质结构的变化

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An automated high-throughput, high-resolution deuterium exchange HPLC-MS method (DXMS) was used to extend previous hydrogen exchange studies on the position and energetic role of regulatory structure changes in hemoglobin. The results match earlier highly accurate but much more limited tritium exchange results, extend the analysis to the entire sequence of both hemoglobin subunits, and identify some energetically important changes. Allosterically sensitive amide hydrogens located at near amino acid resolution help to confirm the reality of local unfolding reactions and their use to evaluate resolved structure changes in terms of allosteric free energy. [References: 46]
机译：自动化的高通量，高分辨率氘交换HPLC-MS方法（DXMS）用于扩展以前的氢交换研究，以研究血红蛋白中调节结构改变的位置和能量作用。结果与早期的高精度但but限制的交换结果相匹配，将分析扩展到两个血红蛋白亚基的整个序列，并确定了一些在能量上重要的变化。位于接近氨基酸分辨率处的对变构敏感的酰胺氢有助于确认局部展开反应的真实性，并用于评估变构自由能方面解析的结构变化。 [参考：46]

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