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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Understanding folding and design: Replica-exchange simulations of 'Trp-cage' fly miniproteins
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Understanding folding and design: Replica-exchange simulations of 'Trp-cage' fly miniproteins

机译：了解折叠和设计：“ Trp-笼”果蝇小蛋白的复制交换模拟

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Replica-exchange molecular dynamics simulations in implicit solvent have been carried out to study the folding thermodynamics of a designed 20-residue peptide, or "miniprotein." The simulations in this study used the AMBER (parm94) force field along with the generalized Born/solvent-accessible surface area implicit solvent model, and they spanned a range of temperatures from 273 to 630 K. Starting from a completely extended initial conformation, simulations of one peptide sequence sample conformations that are <1.0 Angstrom C-alpha rms positional deviation from structures in the corresponding NMR ensemble.. These folded states are thermodynamically stable with a simulated melting temperature of approximate to400 K, and they satisfy the majority of experimentally observed NMR restraints. Simulations of a related mutant peptide show a degenerate ensemble of states at low temperature, in agreement with experimental results. [References: 37]
机译：已经进行了在隐性溶剂中的复制子交换分子动力学模拟，以研究设计的20个残基的肽或“小蛋白”的折叠热力学。本研究中的模拟使用AMBER（parm94）力场以及广义的Born /溶剂可及表面积隐式溶剂模型，它们的温度范围从273到630K。从完全扩展的初始构象开始，进行模拟相对于NMR集合中与结构的位置偏差小于1.0埃C-alpha rms的一种肽序列样品构象。这些折叠状态在热力学上稳定，模拟解链温度约为400 K，并且满足大多数实验观察到的情况NMR限制。与实验结果一致，相关突变肽的模拟显示了低温下状态的简并集合。 [参考：37]

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