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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Regulation of survivin function by Hsp90
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Regulation of survivin function by Hsp90

机译：Hsp90对survivin功能的调节

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Pathways controlling cell proliferation and cell survival require flexible adaptation to environmental stresses. These mechanisms are frequently exploited in cancer, allowing tumor cells to thrive in unfavorable milieus. Here, we show that Hsp90, a molecular chaperone that is central to the cellular stress response, associates with survivin, an apoptosis inhibitor and essential regulator of mitosis. This interaction involves the ATPase domain of Hsp90 and the survivin baculovirus inhibitor of apoptosis repeat. Global suppression of the Hsp90 chaperone function or targeted Ab-mediated disruption of the survivin-Hsp90 complex results in proteasomal degradation of survivin, mitochondrial-dependent apoptosis, and cell cycle arrest with mitotic defects. These data link the cellular stress response to an antiapoptotic and mitotic checkpoint maintained by survivin. Targeting the survivin-Hsp90 complex may provide a rational approach for cancer therapy.
机译：控制细胞增殖和细胞存活的途径需要灵活适应环境压力。这些机制在癌症中经常被利用，使肿瘤细胞在不利的环境中壮成长。在这里，我们显示Hsp90是细胞应激反应的核心分子伴侣，与细胞凋亡抑制剂和有丝分裂的必需调节剂survivin相关。该相互作用涉及Hsp90的ATP酶结构域和凋亡重复的存活蛋白杆状病毒抑制剂。 Hsp90伴侣功能的全面抑制或有针对性的Ab介导的survivin-Hsp90复合物的破坏导致survivin的蛋白酶体降解，线粒体依赖性细胞凋亡以及具有有丝分裂缺陷的细胞周期停滞。这些数据将细胞应激反应与存活蛋白维持的抗凋亡和有丝分裂检查点联系起来。针对survivin-Hsp90复合物可能为癌症治疗提供一种合理的方法。

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