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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Broadly cross-reactive HIV-1-neutralizing human monoclonal Fab selected for binding to gp120-CD4-CCR5 complexes
【24h】

Broadly cross-reactive HIV-1-neutralizing human monoclonal Fab selected for binding to gp120-CD4-CCR5 complexes

机译：广泛交叉反应的HIV-1中和人单克隆Fab被选择与gp120-CD4-CCR5复合物结合

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HIV-1 entry into cells involves formation of a complex between gp120 of the viral envelope glycoprotein (Env), a receptor (CD4), and a coreceptor, typically CCR5. Here we provide evidence that purified gp120_JR-FL-CD4-CCR5 complexes exhibit an epitope recognized by a Fab (X5) obtained by selection of a phage display library from a seropositive donor with a relatively high broadly neutralizing serum antibody titer against an immobilized form of the trimolecular com- plex. X5 bound with high (nM) affinity to a variety of Envs, including primary isolates from different clades and Envs with deleted variable loops (V1, -2, -3). Its binding was significantly increased by CD4 and slightly enhanced by CCR5.
机译：HIV-1进入细胞涉及病毒包膜糖蛋白（Env）gp120，受体（CD4）和共受体（通常为CCR5）之间形成复合物。在这里，我们提供的证据表明，纯化的gp120_JR-FL-CD4-CCR5复合物表现出被Fab（X5）识别的表位，该抗体是通过选择血清反应阳性供体的噬菌体展示文库而获得的，而该抗体具有相对较高的中和性血清抗体滴度，相对于固定化形式的三分子复合物。 X5以高（nM）亲和力与多种Env结合，包括来自不同进化枝的原始分离株和具有缺失的可变环（V1，-2，-3）的Env。 CD4显着增加了其结合，CCR5增强了其结合。

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