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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Crystal structure of RPB5, a universal eukaryotic RNA polymerase subunit and transcription factor interaction target
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Crystal structure of RPB5, a universal eukaryotic RNA polymerase subunit and transcription factor interaction target

机译：RPB5的晶体结构，一种普遍的真核RNA聚合酶亚基和转录因子相互作用的目标

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Eukaryotic nuclei contain three different types of RNA polymerases (RNAPs), each consisting of 12-18 different subunits. The evolu- tionarily highly conserved RNAP subunit RPB5 is shared by all three enzymes and therefore represents a key structural/functional component of all eukaryotic RNAPs. Here we present the crystal structure of the RPB5 subunit from Saccharomyces cerevisiae. The bipartite structure includes a eukaryote-specific N-terminal domain and a C-terminal domain resembling the archaeal RNAP subunit H. RPB5 has been implicated in direct protein-protein contacts with transcription factor ⅡB. one of the components of the RNAP_Ⅱ basal transcriptional machinery. and gene-specific activator proteins. such as the hepatitis B virus transactivator protein X. The experi- mentally mapped regions of RPB5 involved in these interactions correspond to distinct and surface-exposed α-helical structures.
机译：真核细胞包含三种不同类型的RNA聚合酶（RNAP），每种由12-18个不同的亚基组成。进化上高度保守的RNAP亚基RPB5被所有三种酶共有，因此代表了所有真核RNAP的关键结构/功能组件。在这里，我们介绍了来自酿酒酵母的RPB5亚基的晶体结构。二分体结构包括一个真核生物特异的N末端结构域和一个C末端结构域，类似于古细菌的RNAP亚基H。RPB5与蛋白质与转录因子ⅡB的直接接触有关。 RNAP_Ⅱ基础转录机制的组成部分之一。和基因特异性激活蛋白。例如，乙型肝炎病毒反式激活蛋白X。参与这些相互作用的RPB5的实验图区域对应于独特的和表面暴露的α-螺旋结构。

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