Cleavage of Poliovirus-Specific Polypeptide Aggregates

Bruce D. Korant

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Cleavage of Poliovirus-Specific Polypeptide Aggregates

机译：Poliovirus特异性多肽聚集体的切割

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Zonal electrophoresis resolves two aggregates of poliovirus type 2 cytoplasmic polypeptides. The more negatively charged aggregate contains mainly noncapsid viral-specific polypeptides (NCVP) 2 and x, whereas the other consists of the capsid polypeptides (VP) 0, 1, 2, and 3 (VP0, VP1, VP2, VP3). After treatment with sodium deoxycholate (DOC), the aggregates sediment at 5 to 6S. Their electrophoretic mobilities are unaffected by DOC or RNase. The capsid polypeptide aggregate is similar in mobility to virions but can be converted to a faster electrophoretic form, resembling empty capsids, by heating. If infected HeLa cells are allowed to synthesize poliovirus polypeptides in the presence of iodoacetamide, no capsid polypeptides are produced, but rather NCVP1a (the precursor to capsid polypeptides) is accumulated, along with NCVP2 and NCVPx. When analyzed by electrophoresis and centrifugation, uncleaved NCVP1a migrates with the NCVP2-x aggregate. NCVP1a can be cleaved to capsid-like polypeptides in vitro by using extracts of infected cells, but not uninfected cells, indicating either a virus-specified protease or a cellular enzyme activated during infection. After cleavage of NCVP1a by infected cell extracts, the capsid polypeptides which are produced dissociate from the NCVP2-x complex.

机译：区间电泳消除了脊髓灰质炎病毒2型细胞质多肽的两种聚集体。更负电荷的聚集体主要含有非翻斗病毒特异性多肽（NCVP）2和X，而另一个由衣壳多肽（Vp）0,1,2和3（Vp0，Vp1，Vp2，Vp3）组成。用脱氧胆酸钠（DOC）处理后，聚集体沉积在5至6 S 。它们的电泳迁移率不受DOC或RNase的影响。衣壳多肽聚集体类似于迁移率至病毒粒子，但可以通过加热转化为更快的电泳形式，类似于空衣壳。如果在碘乙酰胺存在下允许感染的HeLa细胞合成Poliovirus多肽，则不会产生衣壳多肽，而是将NCVP1A（前体与衣壳多肽）累积，以及NCVP2和NCVPX。当通过电泳和离心分析时，未切割的NCVP1A与NCVP2-X骨料迁移。通过使用感染细胞的提取物，但不是未感染的细胞，可以在体外切割到衣壳状多肽中，表明病毒指定的蛋白酶或感染期间活化的细胞酶。通过感染细胞提取物切割NCVP1A后，产生的胶囊多肽从NCVP2-X复合物中解离。 展开▼

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来源
《Journal of Virology》 |1973年第3期|共8页

作者
Bruce D. Korant;
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作者单位

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收录信息美国《科学引文索引》(SCI);

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