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首页> 外文期刊>The biochemical journal >Modification of human haemoglobin with glucose 6-phosphate enhances tetramer-dimer subunit dissociation
【24h】

Modification of human haemoglobin with glucose 6-phosphate enhances tetramer-dimer subunit dissociation

机译：用葡萄糖6-磷酸血红蛋白的改性增强了四聚二聚体亚基解离

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pStudies using equilibrium gel-permeation chromatography demonstrate that formation of the covalent adduct of D-glucose 6-phosphate (G6P) with human haemoglobin promotes dissociation of the haemoglobin tetramer into its component alpha beta dimer pairs [Kdoxy = 2.57 × 10(-6) versus Kdoxy (G6P) = 11.22 × 10(-6) M-haem]. On the other hand, Kd for glucosylated haemoglobin is identical with those of the O2- and CO-liganded forms of intact haemoglobin A0. These data are consistent with the phosphate moiety alone being responsible for a 4.5-fold increase in the tetramer-to-dimer apparent Kd. This suggests the glucose 6-phosphate moiety does not bind to the same sites on haemoglobin as do the free organic phosphates, as suggested by ligand-binding kinetics data or structural analysis. My study presents a working model for studying changes in protein subunit assembly as altered by protein phosphorylations./p
机译：

使用平衡凝胶渗透色谱的研究表明，与人血红蛋白的D-葡萄糖6-磷酸（G6P）的共价加合物的形成促使血红蛋白四聚体的解离进入其组分αβ二聚体对[Kdoxy = 2.57×10（ -6）与kdoxy（g6p）= 11.22×10（-6）m-haem]。另一方面，葡萄糖基化血红蛋白的KD与完整血红蛋白A0的O 2和共配体形式的KD相同。这些数据与单独的磷酸盐部分负责，其负责四聚二聚体表观Kd的4.5倍。这表明葡萄糖6-磷酸盐部分不与血红蛋白上的相同部位结合，如通过配体结合动力学数据或结构分析所提出的。我的研究提出了一种用于研究蛋白质亚基组件的变化的工作模型，如蛋白质磷酸化改变。

著录项

  • 来源
    《The biochemical journal》 |1986年第3期|共页
  • 作者

    R Valdes;

  • 作者单位
  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);
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