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Novel Zwitterionic Reverse Micelles for Encapsulation of Proteins in Low-Viscosity Media

机译：新型两性离子反向胶束，用于在低粘度介质中封装蛋白质

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Large proteins remain inaccessible to structural NMR studies because of their unfavorable relaxation properties.Their solubilization in the aqueous core of reverse micelles,in a low-viscosity medium,represents a promising approach,provided that their native tertiary structure is maintained.However,the use of classical ionic surfactants may lead to protein unfolding,due to strong electrostatic interactions between the polar head groups and the protein charges.To design reverse micelles in which these interactions are weakened,a new zwit-terionic surfactant molecule was synthesized and studied by high-resolution NMR spectroscopy,for which cytochrome C and ~(15)N-labeled ubiquitin were used as guest candidates.At different ionization states,both proteins are encapsulated in the absence of salts or other additives,in a folded conformation similar to the native one.
机译：大蛋白由于其不利的弛豫特性而仍无法进行结构NMR研究。它们在反胶束的水核中在低粘度介质中的溶解代表了一种有前途的方法，前提是可以保持其天然三级结构。由于极性头基团和蛋白质电荷之间强烈的静电相互作用，传统的离子型表面活性剂可能会导致蛋白质解折叠。为了设计可减弱这些相互作用的反胶束，我们合成了一种新型的两性离子表面活性剂分子，并通过高能分辨率NMR光谱，其中使用细胞色素C和〜（15）N标记的泛素作为客体候选物。在不同的电离状态下，两种蛋白质均在没有盐或其他添加剂的情况下被封装，其折叠构型类似于天然的。

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