...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Biochemistry >The Proline/Arginine-Rich Domain Is a Major Determinant of Dynamin Self-Activation
【24h】

The Proline/Arginine-Rich Domain Is a Major Determinant of Dynamin Self-Activation

机译：脯氨酸/富含精氨酸的域是动力蛋白自我激活的主要决定因素

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Dynamins induce membrane vesiculation during endocytosis and Golgi budding in a process that requires assembly-dependent GTPase activation. Brain-specific dynamin 1 has a weaker propensity to self-assemble and self-activate than ubiquitously expressed dynamin 2. Here we show that dynamin 3, which has important functions in neuronal synapses, shares the self-assembly and GTPase activation characteristics of dynamin 2. Analysis of dynamin hybrids and of dynamin I dynamin 2 and dynamin 1 dynamin 3 heteropolymers reveals that concentration-dependent GTPase activation is suppressed by the C-terminal proline/arginine-rich domain of dynamin 1. Dynamin proline/arginine-rich domains also mediate interactions with SH3 domain-containing proteins and thus regulate both self-association and heteroassociation of dynamins.
机译：动力蛋白在胞吞作用和高尔基体萌芽过程中诱导膜囊泡形成，该过程需要依赖组装的GTPase活化。大脑特异性的动力蛋白1的自组装和自我激活倾向要比普遍表达的动力蛋白2弱。在这里，我们显示出在神经元突触中具有重要功能的动力蛋白3具有动力蛋白2的自组装和GTPase活化特性。 。dynamin杂种以及dynamin I dynamin 2和dynamin 1 dynamin 3杂聚物的分析显示，浓度依赖性的GTPase激活被dynamin 1的C末端脯氨酸/富含精氨酸的结构域抑制了。Dynamin脯氨酸/富含精氨酸的结构域也介导了与含SH3结构域的蛋白质相互作用，从而调节动力蛋白的自缔合和杂合。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号