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首页> 外文期刊>Biochemical and Biophysical Research Communications >Thioflavin T fluorescence anisotropy: an alternative technique for the study of amyloid aggregation.
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Thioflavin T fluorescence anisotropy: an alternative technique for the study of amyloid aggregation.

机译：硫黄素T荧光各向异性：研究淀粉样蛋白聚集的另一种技术。

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The process of amyloid polymerisation raises keen interest in particular because of the biomedical impact of this process. A variety of analytical methods have been developed to monitor amyloid formation. Thioflavin T (ThT) is the most commonly used dye for detection of amyloid aggregation. Nevertheless, ThT fluorescence enhancement is strongly dependent of fibril morphology. In this study using the HET-s prion fibril model, we show that amyloid formation can be monitored by measuring ThT fluorescence anisotropy. Kinetic parameters obtained by this method are identical to those determined by CD spectrometry. We propose that ThT anisotropy represent an interesting, simple and alternative technique to analyze the amyloid formation process.
机译：淀粉样蛋白聚合的过程引起了人们极大的兴趣，特别是由于该过程的生物医学影响。已经开发出多种分析方法来监测淀粉样蛋白的形成。硫黄素T（ThT）是检测淀粉样蛋白聚集的最常用染料。然而，ThT荧光增强强烈依赖于原纤维形态。在使用HET-s ion病毒原纤维模型的这项研究中，我们表明可以通过测量ThT荧光各向异性来监测淀粉样蛋白的形成。通过该方法获得的动力学参数与通过CD光谱法测定的那些相同。我们提出，ThT各向异性代表了一种有趣的，简单的替代技术来分析淀粉样蛋白的形成过程。

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