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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Crystal structure of dicamba monooxygenase: a Rieske nonheme oxygenase that catalyzes oxidative demethylation.
【24h】

Crystal structure of dicamba monooxygenase: a Rieske nonheme oxygenase that catalyzes oxidative demethylation.

机译：麦草畏单加氧酶的晶体结构：一种Rieske非血红素加氧酶，可催化氧化脱甲基。

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Dicamba (3,6-dichloro-2-methoxybenzoic acid) is a widely used herbicide that is efficiently degraded by soil microbes. These microbes use a novel Rieske nonheme oxygenase, dicamba monooxygenase (DMO), to catalyze the oxidative demethylation of dicamba to 3,6-dichlorosalicylic acid (DCSA) and formaldehyde. We have determined the crystal structures of DMO in the free state, bound to its substrate dicamba, and bound to the product DCSA at 2.10-1.75 A resolution. The structures show that the DMO active site uses a combination of extensive hydrogen bonding and steric interactions to correctly orient chlorinated, ortho-substituted benzoic-acid-like substrates for catalysis. Unlike other Rieske aromatic oxygenases, DMO oxygenates the exocyclic methyl group, rather than the aromatic ring, of its substrate. This first crystal structure of a Rieske demethylase shows that the Rieske oxygenase structural scaffold can be co-opted to perform varied types of reactions on xenobiotic substrates.
机译：麦草畏（3,6-二氯-2-甲氧基苯甲酸）是一种广泛使用的除草剂，可被土壤微生物有效降解。这些微生物使用新型Rieske非血红素加氧酶麦草畏单加氧酶（DMO）催化麦草畏氧化脱甲基为3,6-二氯水杨酸（DCSA）和甲醛。我们已经确定了处于游离状态的DMO的晶体结构，该DMO的晶体结构与基质麦草畏（diabicamba）结合，并在2.10-1.75 A的分辨率下与产物DCSA结合。该结构表明，DMO活性位点利用广泛的氢键结合和空间相互作用来正确定向氯化的，邻位取代的苯甲酸样底物，以进行催化。与其他Rieske芳香族加氧酶不同，DMO会为其底物的环外甲基而不是芳香环加氧。 Rieske脱甲基酶的第一个晶体结构表明，Rieske加氧酶结构支架可以被共同选择来在异源底物上进行各种类型的反应。

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