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首页> 外文期刊>Acta crystallographica, Section F. Structural biology and crystallization communications >Crystallization and preliminary X-ray study of a thermostable alanine racemase from Thermoanaerobacter tengcongensis MB4
【24h】

Crystallization and preliminary X-ray study of a thermostable alanine racemase from Thermoanaerobacter tengcongensis MB4

机译：腾革热厌氧菌MB4中热稳定的丙氨酸消旋酶的结晶和初步X射线研究

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Alanine racemase (Alr(MB4)), a dimeric PLP-dependent thermostable enzyme from the anaerobic eubacterium Thermoanaerobacter tengcongensis MB4, was expressed and purified with a His(6) tag in a form suitable for X-ray crystallographic analysis. Crystals were grown by the hanging-drop vapour-diffusion method at 289 K using a solution consisting of 0.1 M bis-tris pH 7.0, 22%(w/v) polyethylene glycol 4000. X-ray diffraction data were collected to 2.6 angstrom resolution. The crystal belonged to the orthorhombic space group P2(1)2(1)2(1), with two protein molecules in an asymmetric unit.
机译：丙氨酸消旋酶（Alr（MB4））是一种二聚体PLP依赖的热稳定酶，来自厌氧真细菌登革热MB4，并以适合X射线晶体学分析的形式用His（6）标签纯化。使用包含0.1 M bis-tris pH 7.0、22％（w / v）聚乙二醇4000的溶液，通过悬滴蒸气扩散法在289 K下生长晶体。收集的X射线衍射数据为2.6埃分辨率。该晶体属于正交晶体空间群P2（1）2（1）2（1），在不对称单元中具有两个蛋白质分子。

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