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Structural model of the SARS coronavirus E channel in LMPG micelles

机译：LMPG胶束中SARS冠状病毒E通道的结构模型

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Coronaviruses (CoV) cause common colds in humans, but are also responsible for the recent Severe Acute, and Middle East, respiratory syndromes (SARS and MERS, respectively). A promising approach for prevention are live attenuated vaccines (LAVs), some of which target the envelope (E) protein, which is a small membrane protein that forms ion channels. Unfortunately, detailed structural information is still limited for SARS-CoV E, and non-existent for other CoV E proteins. Herein, we report a structural model of a SARS-CoV E construct in LMPG micelles with, for the first time, unequivocal intermolecular NOEs. The model corresponding to the detergent-embedded region is consistent with previously obtained orientational restraints obtained in lipid bilayers and in vivo escape mutants. The C-terminal domain is mostly alpha-helical, and extramembrane intermolecular NOEs suggest interactions that may affect the TM channel conformation.
机译：冠状病毒（COV）在人类中引起常见感冒，但也负责近期的严重急性，中东，呼吸综合征（SARS和MERS）。 有希望的预防方法是实时减毒疫苗（LAVS），其中一些靶向包膜（E）蛋白，其是形成离子通道的小膜蛋白。 不幸的是，对于SARS-COV E的详细结构信息，以及其他COV E蛋白的不存在性。 在此，我们在LMPG胶束中报告了SARS-COV E构建体的结构模型，其中第一次不确定分子分子瘤。 对应于洗涤剂嵌入区域的模型与先前获得的脂质双层和体内逃生突变体中获得的定义约束一致。 C末端结构域大多是α-螺旋形的，并且extrambrane分子间NOES表明可能影响TM信道构象的相互作用。

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