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T Cell Antigen Receptor Recognition of Antigen-Presenting Molecules

机译：T细胞抗原受体识别抗原呈递分子

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The Major Histocompatibility Complex (MHC) locus encodes classical MHC class I and MHC class II molecules and nonclassical MHC-I molecules. The architecture of these molecules is ideally suited to capture and present an array of peptide antigens (Ags). In addition, the CD1 family members and MR1 are MHC class I like molecules that bind lipid-based Ags and vitamin B precursors, respectively. These Ag-bound molecules are subsequently recognized by I cell antigen receptors (ICRs) expressed on the surface of Tlymphocytes. Structural and associated functional studies have been highly informative in providing insight into these interactions, which are crucial to immunity, and how they can lead to aberrant T cell reactivity. Investigators have determined over thirty unique TCR-peptide-MHC-II complex structures and twenty unique TCR-peptide-MHC-II complex structures. These investigations have shown a broad consensus in docking geometry and
机译：主要的组织相容性复合物（MHC）基因座编码经典MHC I类和MHC II类分子和非分类MHC-I分子。 这些分子的结构非常适合捕获并呈现肽抗原（AGS）的阵列。 此外，CD1家族成员和MR1是MHC等级I喜欢分子，分别结合脂质的AGS和维生素B前体。 随后通过在脲细胞表面上表达的I细胞抗原受体（ICR）来识别这些抗结合分子。 结构和相关的功能研究在提供对这些相互作用的洞察力方面的高度信息丰富，这对于免疫力至关重要，以及它们如何导致异常的T细胞反应性。 研究人员已经确定了30多个独特的TCR肽-MHC-II复合结构和20个独特的TCR肽-MHC-II复杂结构。 这些调查显示了对接几何形状的广泛共识

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