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The structure of the tetanus toxin reveals pH-mediated domain dynamics

机译：Tetanus毒素的结构揭示了pH介导的域动力学

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The tetanus neurotoxin (TeNT) is a highly potent toxin produced by Clostridium tetani that inhibits neurotransmission of inhibitory interneurons, causing spastic paralysis in the tetanus disease. TeNT differs from the other clostridial neurotoxins by its unique ability to target the central nervous system by retrograde axonal transport. The crystal structure of the tetanus toxin reveals a "closed" domain arrangement stabilised by two disulphide bridges, and the molecular details of the toxin's interaction with its polysaccharide receptor. An integrative analysis combining X-ray crystallography, solution scattering and single particle electron cryo-microscopy reveals pH-mediated domain rearrangements that may give TeNT the ability to adapt to the multiple environments encountered during intoxication, and facilitate binding to distinct receptors.
机译：Tetanus神经毒素（帐篷）是由Tetani的蛋白质产生的高效毒素，其抑制抑制性抑制性的神经递质，导致破伤风病中的痉挛性麻痹。 帐篷与其他梭菌神经毒素的不同，通过逆行轴突运输来靶向中枢神经系统的独特能力。 破伤风毒素的晶体结构揭示了由两种二硫桥稳定的“闭合”域布置，以及毒素与其多糖受体相互作用的分子细节。 结合X射线晶体学，溶液散射和单粒子电解的一致性分析揭示了pH介导的结构域重排，其可能给出适应于在中毒期间遇到的多种环境的能力，并促进与不同的受体结合。

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