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Cellular mechanism of fibril formation from serum amyloid A1 protein

机译：血清淀粉样蛋白A1蛋白的纤维形成细胞机制

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Serum amyloid A1 (SAA1) is an apolipoprotein that binds to the high-density lipoprotein (HDL) fraction of the serum and constitutes the fibril precursor protein in systemic AA amyloidosis. We here show that HDL binding blocks fibril formation from soluble SAA1 protein, whereas internalization into mononuclear phagocytes leads to the formation of amyloid. SAA1 aggregation in the cell model disturbs the integrity of vesicular membranes and leads to lysosomal leakage and apoptotic death. The formed amyloid becomes deposited outside the cell where it can seed the fibrillation of extracellular SAA1. Our data imply that cells are transiently required in the amyloidogenic cascade and promote the initial nucleation of the deposits. This mechanism reconciles previous evidence for the extracellular location of deposits and amyloid precursor protein with observations the cells are crucial for the formation of amyloid.
机译：血清淀粉样蛋白A1（SAA1）是载脂蛋白，其与血清的高密度脂蛋白（HDL）部分结合，并在全身AA淀粉样蛋白病中构成纤维前体蛋白。 我们在此表明HDL结合阻断来自可溶性SAA1蛋白的原纤维形成，而单核吞噬细胞的内化导致淀粉样蛋白的形成。 细胞模型中的SAA1聚集会使囊泡膜的完整性导致溶酶体渗漏和凋亡死亡。 形成的淀粉样蛋白在细胞外沉积，可以将细胞外SAA1的纤维化进行种子。 我们的数据暗示在淀粉样蛋白级联中瞬时需要细胞并促进沉积物的初始成核。 该机制与观察结果调和沉积物细胞外定位的先前证据，细胞对于形成淀粉样蛋白是至关重要的。

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