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Crystal Structure of Diol Dehydratase Reveals a New Mode of B_(12) Binding and the Mechanism of Activation.

机译:二醇脱水酶的晶体结构揭示了一种新的B_(12)结合和活化机制的新模式。

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摘要

Diol dehydratase is an adenosylcobalamin-dependant enzyme that catalyzes conversion from 1,2-diol compounds to corresponding aldehydes. The crystal structure of the enzyme shows that B12 compounds are incorporated with the DBI-on mode. The enzyme has a potassium ion at the active site, where the substrate coordinates to it. The structure of the enzyme complexed with adeninylpentylcobalamin reveals the activation mechanism of adenosylcobalamin.
机译:二醇脱水酶是一种腺苷钴胺酰胺依赖性酶,其催化从1,2-二醇化合物转化为相应的醛。 酶的晶体结构表明,B12化合物掺入DBI-on模式。 酶在活性位点处具有钾离子,其中基材与其坐标。 与腺嘌呤戊基钴胺络合的酶的结构揭示了腺苷钴胺的活化机制。

著录项

  • 来源
    《日本结晶学会志》 |2000年第4期|共7页
  • 作者

    Shibata N.author_name/;

  • 作者单位

    Project Leader Animal Health and Welfare Cheshire County Council;

    Project Leader Animal Health and Welfare Cheshire County Council;

  • 收录信息
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 jpn
  • 中图分类 晶体学;
  • 关键词

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