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首页> 外文期刊>Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications >2.4 angstrom resolution crystal structure of human TRAP1(NM), the Hsp90 paralog in the mitochondrial matrix
【24h】

2.4 angstrom resolution crystal structure of human TRAP1(NM), the Hsp90 paralog in the mitochondrial matrix

机译：2.4人类陷阱1（NM）的Angstrom分辨率晶体结构，线粒体基质中的HSP90旁系同源物

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TRAP1 is an organelle-specific Hsp90 paralog that is essential for neoplastic growth. As a member of the Hsp90 family, TRAP1 is presumed to be a general chaperone facilitating the late-stage folding of Hsp90 client proteins in the mitochondrial matrix. Interestingly, TRAP1 cannot replace cytosolic Hsp90 in protein folding, and none of the known Hsp90 co-chaperones are found in mitochondria. Thus, the three-dimensional structure of TRAP1 must feature regulatory elements that are essential to the ATPase activity and chaperone function of TRAP1. Here, the crystal structure of a human TRAP1(NM) dimer is presented, featuring an intact N-domain and M-domain structure, bound to adenosine 5'-beta,gamma-imidotriphosphate (ADPNP). The crystal structure together with epitope-mapping results shows that the TRAP1 M-domain loop 1 contacts the neighboring subunit and forms a previously unobserved third dimer interface that mediates the specific interaction with mitochondrial Hsp70.
机译：TRAP1是一种细胞器特异性的HSP90旁系同源物，对肿瘤生长至关重要。 作为HSP90家族的成员，TRAP1被认为是一般伴侣，可促进线粒体基质中HSP90客户蛋白的晚期折叠。 有趣的是，TRAP1无法替代蛋白质折叠中的胞质HSP90，并且在线粒体中未发现已知的HSP90副酮。 因此，TRAP1的三维结构必须具有对TRAP1的ATPase活性和伴侣功能至关重要的调节元件。 在这里，提出了人类TRAP1（NM）二聚体的晶体结构，具有完整的N域和M型域结构，与腺苷5'-Beta结合，γ-毫米磷酸盐（ADPNP）。 晶体结构与表位映射结果一起表明，陷阱1 M域环1接触相邻的亚基并形成先前未观察到的第三二聚体界面，从而介导了与线粒体HSP70的特定相互作用。

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