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The moonlighting function of bacteriophage P4 capsid protein, Psu, as a transcription antiterminator

机译：噬菌体P4的兼职功能衣壳蛋白,事业单位,作为一个转录

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Psu, a 20-kD bacteriophage P4 capsid decorating protein moonlights as a transcription antiterminator of the Rho-dependent termination. Psu forms specific complex with E.coli Rho protein, and affects the latter's ATP-dependent translocase activity along the nascent RNA. It forms a unique knotted dimer to take a V-shaped structure. The C-terminal helix of Psu makes specific contacts with a disordered region of Rho, encompassing the residues 139–153. An energy minimized structural model of the Rho–Psucomplex reveals that the V-shaped Psu dimer forms a lid over the central channel of the Rho hexamer. This configuration of Psu causes a mechanical impediment to the translocase activity of Rho. The knowledge of structural and mechanistic basis of inhibition of Rho action by Psu may help to design peptide inhibitors for the conserved Rho-dependent transcription termination process of bacteria.
机译：事业单位,20-kD噬菌体衣壳P4装饰蛋白质的同时,也隐藏着一个转录antiterminator Rho-dependent终止。事业单位形成特定的复杂与大肠杆菌ρ蛋白质,影响后者的ATP-dependent移位酶活性在新生的RNA。形成了一个独特的结二聚体v型结构。具体的联系人的无序区域ρ,包括残留139 - 153。最小化Rho-Psucomplex的结构模型揭示了v型事业单位二聚体形成一个盖子在中央通道ρ六聚体。事业单位造成机械的配置ρ的移位酶活动障碍。的知识结构和机械的基础事业单位可能有助于抑制ρ行动的设计肽抑制剂守恒的Rho-dependent转录终止流程的细菌。

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