...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Acta crystallographica.Section D. Biological crystallography >Structural comparison of Escherichia coli L-asparaginase in two monoclinic space groups.
【24h】

Structural comparison of Escherichia coli L-asparaginase in two monoclinic space groups.

机译：大肠杆菌的结构比较L-asparaginase两组单斜空间。

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

The functional L-asparaginase from Escherichia coli is a homotetramer with a molecular weight of about 142 kDa. The X-ray structure of the enzyme, crystallized in a new form (space group C2) and refined to 1.95 A resolution, is compared with that of the previously determined crystal form (space group P2(1)). The asymmetric unit of the new crystal form contains an L-asparaginase dimer instead of the tetramer found in the previous crystal form. It is found that crystal contacts practically do not affect the conformation of the protein. It is shown that subunit C of the tetrameric form is in a conformation which is systematically different from that of all other subunits in both crystal forms. Major conformational differences are confined to the lid loop (residues 14-27). In addition, the stability of this globular protein is analyzed in terms of the interactions between hydrophobic parts of the subunits.
机译：大肠的功能L-asparaginase杆菌是一种homotetramer的分子量大约142 kDa。结晶在(空间群C2)和一种新形式精制1.95解决方案,进行比较之前确定的晶体形式(空间群P2(1))。新的晶体形式包含一个L-asparaginase二聚体而不是在前面发现的四聚物晶体的形式。几乎不影响的构象蛋白质。四聚物的形式是在一个构象系统不同于所有其他的子单元在两个晶体形式。是局限于构象差异控制回路(残留14-27)。这个球状蛋白质的稳定性进行了分析疏水之间的相互作用子单元的部分。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号