p53 ubiquitination: Mdm2 and beyond

Brooks CL; Gu W

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p53 ubiquitination: Mdm2 and beyond

机译：p53泛素化：Mdm2及更高

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Although early studies have suggested that the oncoprotein Mdm2 is the primary E3 ubiquitin ligase for the p53 tumor suppressor, an increasing amount of data suggests that p53 ubiquitination and degradation are more complex than once thought. The discoveries of MdmX, HAUSP, ARF, COP1, Pirh2, and ARF-BP1 continue to uncover the multiple facets of this pathway. There is no question that Mdm2 plays a pivotal role in downregulating p53 activities in numerous cellular settings. Nevertheless, growing evidence challenges the conventional view that Mdm2 is essential for p53 turnover.

机译：尽管早期研究表明癌蛋白Mdm2是p53肿瘤抑制因子的主要E3泛素连接酶，但越来越多的数据表明p53泛素化和降解比以前想象的要复杂。 MdmX，HAUSP，ARF，COP1，Pirh2和ARF-BP1的发现继续揭示了该途径的多个方面。毫无疑问，Mdm2在下调许多细胞环境中的p53活性中起着关键作用。然而，越来越多的证据挑战了传统观点，即Mdm2对于p53转换至关重要。

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来源
《Molecular cell》 |2006年第3期|共9页
作者
Brooks CL; Gu W;
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作者单位

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收录信息
原文格式 PDF
正文语种 eng
中图分类分子生物学;
关键词
RIBOSOMAL-PROTEIN L11; TUMOR-SUPPRESSOR P53; LI-FRAUMENI-SYNDROME; RING-FINGER DOMAIN; DNA-DAMAGE; TRANSCRIPTIONAL ACTIVITY; EMBRYONIC LETHALITY; IN-VIVO; MDM2-MEDIATED DEGRADATION; MDM2-DEFICIENT MICE;

机译：核糖体蛋白L11;肿瘤抑制因子P53;LI-FRAUMENI-SYNDROME;环状指域;DNA损伤;转录活性;胚胎死亡;体内;MDM2介导的降解;MDM2缺失的小鼠;

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