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【24h】

Reduction of Photosystem I Reaction Center by Recombinant DrgA Protein in Isolated Thylakoid Membranes of the Cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803

机译：重组DrgA蛋白在蓝藻蓝藻分离的类囊体膜中减少光系统I反应中心。 PCC 6803

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To study the function of soluble NAD(P)H:quinone oxidoreductase of the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 encoded by drgA gene, recombinant DrgA protein carrying 12 histidine residues on the C-terminal end was expressed in Escherichia coli and purified. Recombinant DrgA is a flavoprotein that exhibits quinone reductase and nitroreductase activities with NAD(P)H as the electron donor. Using EPR spectroscopy, it was demonstrated that addition of recombinant DrgA protein and NADPH to DCMU-treated isolated thylakoid membranes of the cyanobacterium increased the dark re-reduction rate of the photosystem I reaction center (P700~+). Thus, DrgA can participate in electron transfer from NADPH to the electron transport chain of the Synechocystis sp. PCC 6803 thylakoid membrane.
机译：要研究的功能的可溶性NAD（P）H：醌氧化还原酶的蓝藻Synechocystis sp。由drgA基因编码的PCC 6803，在C末端带有12个组氨酸残基的重组DrgA蛋白在大肠杆菌中表达并纯化。重组DrgA是一种黄素蛋白，具有NAD（P）H作为电子供体的醌还原酶和硝基还原酶活性。使用EPR光谱，表明向DCMU处理的蓝藻分离类囊体膜中添加重组DrgA蛋白和NADPH可提高光系统I反应中心（P700〜+）的暗还原率。因此，DrgA可以参与从NADPH到集胞藻sp。的电子传输链的电子转移。 PCC 6803类囊体膜。

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