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【24h】

Structure of the human Mdmx protein bound to the p53 tumor suppressor transactivation domain.

机译:人Mdmx蛋白的结构与p53肿瘤抑制因子反式激活域结合。

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摘要

The Mdmx oncoprotein has only recently emerged as a critical-independent to Mdm2-regulator of p53 activation. We have determined the crystal structure of the N-terminal domain of human Mdmx bound to a 15-residue transactivation domain peptide of human p53. The structure shows why antagonists of the Mdm2 binding to p53 are ineffective in the Mdmx-p53 interaction.
机译:Mdmx癌蛋白只是最近才出现,与p53激活的Mdm2调节因子无关。我们已经确定了与人p53的15个残基的反式激活域肽结合的人Mdmx N末端域的晶体结构。该结构显示了Mdm2与p53结合的拮抗剂为何在Mdmx-p53相互作用中无效。

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