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【2h】

Charakterisierung der Funktion des switch-associated protein 70 (SWAP-70) in der N-Formylpeptid-vermittelten Signaltransduktion muriner neutrophiler Granulozyten

机译：开关相关蛋白70（SWAP-70）在N-甲酰肽介导的鼠中性粒细胞粒细胞信号转导中的功能表征

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Diese Arbeit charakterisierte erstmals die funktionelle Bedeutung von SWAP-70 in der N-Formylpeptid-vermittelten Signaltransduktion muriner neutrophiler Granulozyten, die aus dem Knochenmark stammen. Für die Untersuchungen wurden neutrophile Granulozyten von Wildtyp- und homozygoten Swap-70-defizienten-Mäusen verwendet. Im Vordergrund der Untersuchungen standen zelluläre Antworten, die durch das N-Formylpeptid fMLP ausgelöst wurden. Es wurde gezeigt, dass SWAP-70 über die Regulierung der CD11b-Genexpression die Lokalisierung von CD11b auf der Zelloberfläche beeinflusst. Wahrscheinlich moduliert SWAP-70 unter anderem über die veränderte Oberflächenlokalisierung von CD11b die Adhäsion der Zellen an Fibrinogen. Eine weitere charakteristische Antwort muriner neutrophiler Granulozyten, in die SWAP-70 eingebunden ist, stellt die ROS-Produktion dar. Die fMLP-stimulierte ROS-Produktion der Swap-70-/--Zellen war gegenüber den WT-Zellen um ca. 50 % verringert. Die Vorstimulierung mit LPS oder TNF zeigte nach fMLP-Zugabe ebenfalls eine um 50 % verringerte ROS-Produktion der Swap-70-/--Zellen. Im Gegensatz zur ROS-Produktion und zur Adhäsion hatte SWAP-70 weder einen Einfluss auf die in vitro-Migration noch auf die Aktinpolymerisierung. Weiterhin konnte gezeigt werden, dass SWAP-70 die Aktivierung intrazellulärer Signalmoleküle beeinflusst. SWAP-70 differenzierte in murinen neutrophilen Granulozyten zwischen der Rac1- und der Rac2-GTPase und begünstigte die Aktivierung der Rac2-GTPase. Die Rac1-GTPase wurde hingegen nicht beeinflusst. Es konnte außerdem gezeigt werden, dass SWAP-70 die Aktivierung der MAP-Kinasen p42/p44 und p38 begünstigt. Im Gegensatz zu den MAP-Kinasen wurde die Aktivierung der Proteinkinase AKT nicht von SWAP-70 beeinflusst. Zusammenfassend kann festgehalten werden, dass SWAP-70 ein Bestandteil der N-Formylpeptid-vermittelten Signaltransduktion muriner neutrophiler Granulozyten ist.
机译：这项工作首次表征了SWAP-70在源自骨髓的鼠嗜中性粒细胞粒细胞的N-甲酰基肽介导的信号转导中的功能重要性。来自野生型和纯合Swap-70缺陷型小鼠的嗜中性粒细胞用于研究。研究的重点是由N-甲酰基肽fMLP触发的细胞反应。已显示SWAP-70通过调节CD11b基因表达来调节CD11b在细胞表面的定位。 SWAP-70可能通过改变CD11b的表面定位来调节细胞与纤维蛋白原的粘附。整合了SWAP-70的鼠中性粒细胞粒细胞的另一个特征性反应是ROS的产生，fMLP刺激的swap-70-/-细胞的ROS产生比WT细胞高约50％。减少。加入fMLP后，LPS或TNF的预刺激还显示掉期70-/-细胞的ROS产量降低了50％。与ROS的产生和粘附相反，SWAP-70对体外迁移或肌动蛋白聚合没有影响。还显示出SWAP-70影响细胞内信号传导分子的活化。 SWAP-70在鼠嗜中性粒细胞中区分了Rac1和Rac2 GTPase，并促进了Rac2 GTPase的活化。但是，Rac1 GTPase不受影响。还显示出SWAP-70促进了MAP激酶p42 / p44和p38的活化。与MAP激酶相反，蛋白激酶AKT的激活不受SWAP-70的影响。总之，可以说SWAP-70是鼠中性粒细胞粒细胞的N-甲酰基肽介导的信号转导的组成部分。

著录项

  • 作者

    Piehl Susann;

  • 作者单位
  • 年度 2015
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