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Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of FHA domains of Dun1 and Rad53 protein kinases

机译:Dun1和Rad53蛋白激酶FHA结构域的结晶和初步X射线衍射研究

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摘要

Forkhead-associated (FHA) domains are modular protein–protein interaction domains of ~130 amino acids present in numerous signalling proteins. FHA-domain-dependent protein interactions are regulated by phosphorylation of target proteins and FHA domains may be multifunctional phosphopeptide-recognition modules. FHA domains of the budding yeast cell-cycle checkpoint protein kinases Dun1p and Rad53p have been crystallized. Crystals of the Dun1-FHA domain exhibit the symmetry of the space group P6122 or P6522, with unit-cell parameters a = b = 127.3, c = 386.3 Å; diffraction data have been collected to 3.1 Å resolution on a synchrotron source. Crystals of the N-terminal FHA domain (FHA1) of Rad53p diffract to 4.0 Å resolution on a laboratory X-ray source and have Laue-group symmetry 4/mmm, with unit-cell parameters a = b = 61.7, c = 104.3 Å.
机译:前叉相关(FHA)域是许多信号蛋白中存在的约130个氨基酸的模块化蛋白质-蛋白质相互作用域。 FHA结构域依赖性蛋白相互作用通过靶蛋白的磷酸化来调节,而FHA结构域可能是多功能的磷酸肽识别模块。发芽的酵母细胞周期检查点蛋白激酶Dun1p和Rad53p的FHA结构域已经结晶。 Dun1-FHA结构域的晶体表现出空间群P6122或P6522的对称性,其晶胞参数a = b = 127.3,c = 386.3Å;已在同步加速器源上以3.1Å的分辨率收集了衍射数据。 Rad53p的N端FHA结构域(FHA1)晶体在实验室X射线源上衍射至4.0Å分辨率,Laue基对称性为4 / mmm,晶胞参数a = b = 61.7,c = 104.3Å 。

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