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Rapid Computation of Protein NMR Properties - An Optimal Way to Chemical Shift Driven Protein Structure Refinement

机译：蛋白质NMR特性的快速计算-化学位移驱动蛋白质结构细化的最佳方法

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Ab initio methods for chemical shift calculation are much too demanding for biopolymers and protein structure refinement. No ab initio chemical shift gradients have been developed up to now. Bond polarization theory (BPT) is a rapid and reliable semi-empirical method for computation of NMR parameters. We adapted BPT to the calculation of protein NMR chemical shifts. BPT routines are included into the COSMOS-NMR hybrid QM/MM force field enabling chemical shift driven geometry optimization. In this paper we describe the development of the protocol for chemical shift driven protein structure refinement and prove its robustness by applying it to seven randomly chosen structures from the RCSB protein data bank.
机译：化学位移计算的从头算方法对生物聚合物和蛋白质结构的改进要求太高。到目前为止，还没有开发出从头算起的化学位移梯度。键极化理论（BPT）是一种快速可靠的半经验方法，用于计算NMR参数。我们将BPT应用于蛋白质NMR化学位移的计算。 BPT例程包含在COSMOS-NMR混合QM / MM力场中，可实现化学位移驱动的几何优化。在本文中，我们描述了化学位移驱动的蛋白质结构细化方案的开发，并通过将其应用于RCSB蛋白质数据库中的七个随机选择的结构来证明其鲁棒性。

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