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首页> 外文会议>ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics >Mapping Dimerization Interfaces of Mammalian Adenylyl Cyclase by Chemical Crosslinking Combined with MALDI-TOF and Nano-LC-ESI Mass Spectrometry
【24h】

Mapping Dimerization Interfaces of Mammalian Adenylyl Cyclase by Chemical Crosslinking Combined with MALDI-TOF and Nano-LC-ESI Mass Spectrometry

机译：用化学交联映射哺乳动物腺苷酸环酶的分三化界面与MALDI-TOF和NANO-LC-ESI质谱法相结合

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To better understand the mechanism of C2 dimerization of adenylyl cyclase (AC), we have used cross-linking reagents to define intermolecular distance constraints for dimer formation. We have conducted mass spectrometric analysis of cross-linked C2 domains to determine the location of the cross-links at the homodimer interface. The structures of C2 homodimer crystallized in the absence of forskolin is different from that of the structure of C2 determined earlier with bound forskolin. In solution, our cross-linking data are consistent with of the structure of the forskolin-bound C2 in complex, even when forskolin is absent.
机译：为了更好地理解腺苷酸环酶（AC）的C2二聚化的机制，我们使用交联试剂来限定分子间距离约束的二聚体形成。我们对交联的C2结构域进行了质谱分析，以确定同型二聚体界面处的交联的位置。在不存在Forskolin的情况下结晶的C2同型二聚体的结构与早期确定的C 2的结构的结构不同。在解决方案中，我们的交联数据与复合物中的Forskolin-结合C2的结构一致，即使不存在Forskolin。

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