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首页> 外文会议>American Society for Mass Spectrometry Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics >Mass Spectrometry Characterization of hCenexin1 Phosphorylation Vital to Polo-like Kinase 1 (Plk1) Interaction for Mitotic Functions
【24h】

Mass Spectrometry Characterization of hCenexin1 Phosphorylation Vital to Polo-like Kinase 1 (Plk1) Interaction for Mitotic Functions

机译：HCENEXIN1磷酸化至关重要的激酶1（PLK1）相互作用的质谱特征

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Mammalian polo-like kinase1 (Plk1) mediates proper mitotic progression by associating with centrosomes. We isolated a sperm tail-associated Odf2 variant called hCenexin1 as a Plk1-interacting protein. Interestingly, depletion of hCenexin1 delocalized Plk1 from the centrosomes and the unique C-terminal extension in hCenexin1 was crucial to recruit Plk1 to the centrosomes. The non-catalytic polo-box domain (PBD) of Plk1 forms a phospho-epitope binding module critical for subcellular localization. To determine whether the Plk1-hCenexin1 interaction requires a phosphorylation event, we determined the in vivo phosphorylation sites on hCenexin1 using mass spectrometry. Among the novel phosphosites identified, one specific phosphoserine was verified to be critical for proper recruitment of Plk1 to the centrosomes and for normal mitotic progression.
机译：哺乳动物Polo样激酶1（PLK1）通过与Centosomes相关联介导适当的有丝分裂进展。我们孤立一种称为HCENEXIN1的精子尾部相关的ODF2变体作为PLK1相互作用的蛋白质。有趣的是，从CentroSomes中耗尽了肝素1分层的PLK1和HCENEXIN1中的独特C末端延伸对于招募PLK1至CentroSomes至关重要。 PLK1的非催化母箱结构域（PBD）形成磷酸渗透剂结合模块，用于亚细胞定位。为了确定PLK1-HCENEXIN1相互作用是否需要磷酸化事件，我们使用质谱法测定肝细胞蛋白1上的体内磷酸化位点。在鉴定的新型磷酸锶中，验证了一种特定的磷素，以适当地募集PLK1至中心募集和正常有丝分裂进展。

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