北京棒杆菌AS1.299高丝氨酸脱氢酶突变体L200F/D215K的异源表达及酶学性质

申术霞; 朱运明; 闵伟红; 方丽; 许金坤

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【目的】对北京棒杆菌Corynebacterium pekinense高丝氨酸脱氢酶(homoserine dehydrogenase,HSD)进行空间结构改造从而获得优良性能新酶。【方法】利用定点突变技术构建HSD双突变体L200F/D215A、L200F/D215E、L200F/D215G和L200F/D215K,并将其转入大肠杆菌E.coli BL21中进行高效表达,选取催化效率最高的双突变体L200F/D215K与双突变前的L200F进行动力学和酶学性质比较。【结果】HSD双突变体L200F/D215K的Vmax为36.92 U/mg,较L200F提高1.24倍;最适反应温度为37℃,较L200F提高2℃;最适反应pH为7.5,与L200F经验值相同;最适温度下的半衰期为4.16 h,较L200F提高1.12倍;L200F/D215K和L200F对有机溶剂和金属离子均表现出较好的抗性。【结论】HSD通过空间结构改造活力得到提高,并且其酶学性质得到优化。本研究有助于认识HSD突变体的酶学性质,为其新酶的研发利用提供有力依据。

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来源
《微生物学报》 |2014年第10期|1178-1184|共7页
作者
申术霞; 朱运明; 闵伟红; 方丽; 许金坤;
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作者单位

吉林农业大学食品科学与工程学院;

吉林长春130118;

小麦和玉米深加工国家工程实验室;

吉林长春130118;

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正文语种 chi
中图分类基因工程（遗传工程）;
关键词
北京棒杆菌; 高丝氨酸脱氢酶; 异源表达; 酶学性质;

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