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β-发夹多肽的全新设计和构象研究

         

摘要

A 12-residue peptide (R1G2T3F4W5V6 d-P7S8V9N10Y11F12, β2) with cross-strand amino acid pairs V6V9,F4Y11 and Y3F12, predicted to form β-hairpin, was designed and synthesized by Fmoc/Bu' strategy. The circular dichroism spectrum ofβ2 in PBS buffer shows a maximum at about 202 nm and a minimum at about 217.5 mn, a typical β-hairpin characteristics that have been postulated as the common contribution from a β-mm mixed with a β-shect.The FTIR experiments confirmed the secondary structural contents of β2.%引入跨股氨基酸队的方法进行β-发夹结构的设计,序列[R1G2T3F4W5V6d-p7S8V9N10Y11F12,β2]中包含二个氨基酸对V6V9和F4Y11,并以d-p7S8作转角来稳定结构.多肽合成采用Fmoc/Bu4固相合成方法.圆二色谱研究显示,β2在202 nm呈现正峰,在217.5 nm处呈负峰,为β转角和β折叠共同贡献的叠加,是典型的β-发夹结构圆二色谱特征.红外光谱研究进一步验证了圆二色谱的结果,表明β2在溶液中主要以β-发夹结构存在.

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