甲型副伤寒沙门菌外膜BtuB蛋白的原核表达、纯化及其免疫保护性

王斌; 李娜; 董晓宇; 梁昊宇; 陈翠萍; 陈薇; 曾明

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目的原核表达、纯化甲型副伤寒沙门菌外膜BtuB蛋白,并检测其免疫原性和免疫保护性。方法采用PCR从甲型副伤寒沙门菌(CMCC 50973)基因组DNA中扩增btuB基因,插入原核表达载体pET-30a中,转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导表达。表达的重组蛋白经分子筛和亲和层析纯化后,免疫BALB/c小鼠,ELISA法检测小鼠血清中抗BtuB IgG抗体效价,并用最小绝对致死剂量活菌攻毒,计算小鼠的保护率。结果重组原核表达质粒pET-30a-btuB经双酶切和测序证实构建正确;重组蛋白的相对分子质量约为67 000,表达量约为菌体总蛋白的25%,主要以包涵体形式表达;纯化的重组蛋白纯度大于90%,可与鼠抗His-Tag单抗特异性结合;纯化的重组蛋白免疫BALB/c小鼠可获得高效价的抗BtuB IgG抗体,且可获得60%的保护率。结论成功原核表达并纯化了甲型副伤寒沙门菌外膜BtuB蛋白,重组蛋白免疫原性良好,并能够为小鼠提供一定的保护作用。

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来源
《中国生物制品学杂志》 |2012年第6期|672-675|共4页
作者
王斌; 李娜; 董晓宇; 梁昊宇; 陈翠萍; 陈薇; 曾明;
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作者单位

军事医学科学院微生物与流行病研究所病原微生物生物安全国家重点实验室;

北京100071;

中国食品药品检定研究院卫生部生物技术产品检定方法及其标准化重点实验室;

北京100050;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类免疫学技术、设备及实验方法;
关键词
甲型副伤寒沙门菌; 细菌外膜蛋白质类; BtuB蛋白; 原核细胞; 基因表达; 免疫原性; 免疫保护性;

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