大肠杆菌植酸酶的原核表达及酶学性质

黄敏; 徐辉; 曹瑜; 朱俊; 张飞伟; 尤芳芳; 乔代蓉; 曹毅

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大肠杆菌植酸酶的原核表达及酶学性质

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将大肠杆菌植酸酶appA基因重组于表达载体pET32a中,导入大肠杆菌Origami(DE3)构建工程菌Origami(DE3)-pET32a-appA.对表达的appA重组植酸酶经Ni柱亲和纯化、SDS-PAGE分析表明,纯化后条带单一,酶的纯度较高.对其酶学性质的研究表明,该酶反应的比活力为3.36×106U/mg;最适pH为4.5;最适温度为60℃;在80℃和85℃的耐干热能力超过耐湿热能力;在37℃下,Mg2+﹑Ca2+﹑Mn2+对酶活性有促进作用,Co2+﹑Cu2+﹑K+对酶活性有不同程度的抑制作用,而Fe3+和Zn2+对酶活性有强烈的抑制作用;此外,该酶还具有非常好的抗胃蛋白酶水解的能力和部分抗胰蛋白酶水解的能力.

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来源
《应用与环境生物学报》 |2009年第3期|371-375|共5页
作者
黄敏; 徐辉; 曹瑜; 朱俊; 张飞伟; 尤芳芳; 乔代蓉; 曹毅;
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作者单位

四川大学生命科学学院;

成都610065;

四川大学微生物与代谢工程四川省重点实验室;

成都610065;

四川阳光博睿生物技术有限公司;

成都610016;

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正文语种 chi
中图分类 Q556.9;
关键词
appA植酸酶; 原核表达; 亲和纯化; 酶学性质;

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