• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 中文期刊> 《德州学院学报》 >分子动力学模拟研究NCBD与TAD相互作用的构象变化

分子动力学模拟研究NCBD与TAD相互作用的构象变化

         
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

P53 ,w hich is an intrinsic disordered protein ,plays a very important role in cellular signal trans‐duction network ,it can direct the degradation of cell and so on .There are multiply binding site between P53 and CBP .The interaction between the nuclear coactivator binding domain (NCBD) of cyclic -AMP response element binding protein (CBP) and the transactivation domain (TAD) of p53 plays an important role in the forming of tetramers .Three 500 ns MD simulations were performed .The Root Mean Square Deviation ( RMSDs) ,Root Mean Square Fluctuation ( RMSFs) and Radius of Gyration (Rgs ) of Cα at‐oms were analyzed for three systems .The results show that the complex are more stable than the apo -T AD or apo -NCBD ,especially for the residue around the binding .%P53是固有无序蛋白，在细胞信号转导网络中，起着非常重要的作用，它能引导细胞的降解死亡等。 P53和CBP是多位点结合，其中P53的TAD的结构域与CBP的NCBD结构域之间的结合，对P53与DNA形成四聚体起到关键的作用。对apo －T AD ，apo －NCBD和复合物进行了500 ns分子动力学模拟，分析了三个体系的Cα原子的均方根偏差（RMSD）和均方根涨落（RMSF）以及回旋半径（Rg）。分析结果表明复合物比apo －TAD和apo－NCBD单体更稳定，尤其是结合位点附近的残基。

著录项

  • 来源
    《德州学院学报》 |2016年第2期|23-26|共4页
  • 作者

    梁涛; 马爱静; 扈国栋; 王吉华;

  • 作者单位

    德州学院山东省功能大分子生物物理重点实验室;

    山东德州 253023;

    德州学院物理与电子信息学院;

    山东德州 253023;

    山东师范大学物理与电子科学学院;

    济南 250014;

    德州学院山东省功能大分子生物物理重点实验室;

    山东德州 253023;

    德州学院物理与电子信息学院;

    山东德州 253023;

    德州学院山东省功能大分子生物物理重点实验室;

    山东德州 253023;

    德州学院物理与电子信息学院;

    山东德州 253023;

    德州学院山东省功能大分子生物物理重点实验室;

    山东德州 253023;

    德州学院物理与电子信息学院;

    山东德州 253023;

  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 chi
  • 中图分类 生物膜的结构和功能;
  • 关键词

    P53蛋白; 分子动力学模拟; 构象变化;

相似文献

  • 中文文献
  • 外文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号