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欧洲鳗鲡血清免疫球蛋白纯化及其结构分析

         

摘要

应用亲和层析技术提纯欧洲鳗鲡免疫球蛋白(Ig),并对欧鳗Ig的结构和抗原性进行分析.层析结果表明:Ig蛋白呈现一个锐形曲线,蛋白峰与抗原活性峰高度重叠.SDS-PAGE分析表明:欧鳗Ig重链分子量为68 kD,轻链有3条,分子量分别为21 kD、23 kD和26 kD.凝胶电泳结果显示:在非变性非还原条件下,欧鳗Ig有790 kD和350 kD 2条蛋白带,在变性非还原条件下有790 kD、593 kD和350 kD 3条蛋白带.Western-blotting试验证实:兔抗欧鳗Ig能识别欧鳗Ig的多种不同聚合体和Ig的重链,但不能识别Ig的轻链.结论:欧鳗Ig在自然条件下可能以四聚体和二聚体的形式存在,这与其它硬骨鱼的Ig形式有差异.欧鳗Ig链间二硫键不健全,在SDS作用下可解聚产生多种不同分子量的聚合体,首次揭示欧鳗Ig的轻链有3种异型.

著录项

  • 来源
    《水产学报》 |2006年第6期|806-811|共6页
  • 作者单位

    福建省农业科学院生物技术研究所,福建,福州,350003;

    莆田学院环境与生命科学系,福建,莆田,351100;

    福建省农业科学院生物技术研究所,福建,福州,350003;

    福建省农业科学院生物技术研究所,福建,福州,350003;

    福建省农业科学院生物技术研究所,福建,福州,350003;

    福建省农业科学院生物技术研究所,福建,福州,350003;

    福建省农业科学院生物技术研究所,福建,福州,350003;

  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 chi
  • 中图分类 鳗鲡;
  • 关键词

    欧洲鳗鲡; 免疫球蛋白; 亲和层析; 结构分析; 抗原性分析;

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