詹氏甲烷球菌DNA连接酶在大肠杆菌中的表达纯化及连接活性鉴定

张洋; 谢响明; 刘建华

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詹氏甲烷球菌DNA连接酶在大肠杆菌中的表达纯化及连接活性鉴定

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对一种耐热性古茵--詹氏甲烷球茵(Methanocaldococcus jannaschii)的DNA连接酶进行了克隆、表达、纯化,并对其生物化学特性和酶学活性进行了初步研究.詹氏甲烷球菌DNA连接酶重组蛋白在ATP及Mg<'2+>二价阳离子存在的条件下具有连接酶活性,能够封闭DNA链上的切割.通过不同温度下的测试,50～80℃为较适合连接温度,其耐热性强,甚至在90℃下加热5 min后仍有连接酶活性;其发挥活性的pH值范围比较宽泛.最适pH值为6.0～9.0.这是国际上对詹氏甲烷球菌DNA连接酶的首次报导.

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来源
《生命科学研究》 |2009年第2期|99-103|共5页
作者
张洋; 谢响明; 刘建华;
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作者单位

北京林业大学生物科学与技术学院,中国,北京,100083;

北京林业大学生物科学与技术学院,中国,北京,100083;

上海交通大学生物科学与技术学院,中国,上海,200240;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类基因工程（遗传工程）;
关键词
詹氏甲烷球茵; DNA连接酶; 蛋白纯化; 酶活分析;

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