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首页> 美国卫生研究院文献>Microbial Cell Factories >Pre-expression of a sulfhydryl oxidase significantly increases the yields of eukaryotic disulfide bond containing proteins expressed in the cytoplasm of E.coli
【2h】

Pre-expression of a sulfhydryl oxidase significantly increases the yields of eukaryotic disulfide bond containing proteins expressed in the cytoplasm of E.coli

机译：巯基氧化酶的预表达显着提高了大肠杆菌细胞质中表达的含有真核二硫键的蛋白质的产量

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BackgroundDisulfide bonds are one of the most common post-translational modifications found in proteins. The production of proteins that contain native disulfide bonds is challenging, especially on a large scale. Either the protein needs to be targeted to the endoplasmic reticulum in eukaryotes or to the prokaryotic periplasm. These compartments that are specialised for disulfide bond formation have an active catalyst for their formation, along with catalysts for isomerization to the native state. We have recently shown that it is possible to produce large amounts of prokaryotic disulfide bond containing proteins in the cytoplasm of wild-type bacteria such as E. coli by the introduction of catalysts for both of these processes.
机译：背景二硫键是蛋白质中最常见的翻译后修饰之一。含有天然二硫键的蛋白质的生产具有挑战性，尤其是大规模生产。蛋白质需要靶向真核生物中的内质网或原核周质。这些专门用于二硫键形成的区室具有用于其形成的活性催化剂，以及用于异构化为天然状态的催化剂。最近我们已经表明，通过为这两个过程引入催化剂，有可能在野生型细菌例如大肠杆菌的细胞质中产生大量的含有原核二硫键的蛋白质。

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